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Jeudi 14 septembre 2000 |
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Les protéines « prion » pourraient signaler un problèmeLittéralement,
disent les auteurs de la revue Science
PARISUne forme non pathogène de la protéine prion à lorigine de la scrapie, protéine dont le repliement anormal entraîne la dégénération pathologique du cerveau chez lhomme, les ovins et les bovins, pourrait aider à réguler les fonctions des cellules nerveuses par le biais de voies de signalisation cellulaire, indiquent des chercheurs dans le numéro du 15 septembre de la revue internationale Science.
Si les prions de conformation anormale sont connus pour être responsables des maladies incurables de type « cerveauspongieux », ou encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST), la fonction des prions normaux était restée un mystère jusqu'à une date très récente.
Selon les équipes de recherche dirigées par Odile Kellermann de lInstitut Pasteur de Paris et Jean-Marie Launay de lHôpital Lariboisière, cest en démêlant la voie de transmission du signal du prion normal (PrPc) que lon pourra découvrir ce qui déclenche son activité et comment sa forme altérée (PrPSc) détruit les processus cellulaires et entraîne la neurodégénérescence quest la scrapie.
La protéine prion non pathogène ne semble avoir aucun rôle connu ou spécifique au niveau des fonctions cellulaires, indiquent les chercheurs. Toutefois, elle pourrait avoir un rôle de « réglage de précision » des fonctions neuronales au niveau cellulaire en raison de sa position à la surface de la cellule nerveuse, en particulier sur les extensions des neurones appelées neurites qui recueillent et intègrent les informations provenant dautres neurones.
Les
protéines prions normales semblent participer à une « cascade » de signalisation qui activeune enzyme appelé « Fyn ». Cette enzyme est une tyrosine kinase capable de stimuler des événements intracellulaires multiples entraînant, par exemple, la modification de la sensibilité dune cellule à dautres stimuli, disent Odile Kellerman et sa collaboratrice, Sophie Mouillet-Richard, auteur principal de larticle de Science.Léquipe de recherche a identifié deux formes de la protéine cavéoline-1 (a et b ) et, éventuellement, une autre protéine, la clathrine, qui semble également participer à lactivation de la Fyn. Dautres partenaires cellulaires dans la cascade de signalisation, tels que ceux liés aux stades de différenciation, pourraient être identifiés à lavenir, indique l'équipe.
Pour étudier la capacité du prion
à transmettre le signal, les chercheurs ont utilisé des cellules embryonnaires de souris clonée (1C11) qui peuvent se convertir en neurones totalement fonctionnels. Ces neurones sont connus pour leur capacité de production en continue de prions normaux et ils peuvent se différencier en deux types de neurones qui produisent et sactivent avec la sérotonine ou la noradrénaline. Seules les cellules possédant un phénotype neuronal complet ont montré un lien entre la protéine prion et lactivation de la Fyn. En fait, une différenciation cellulaire totale doit être nécessaire pour activer la totalité de la cascade de transmission du signal, peut-être parce que lintéraction entre les différents partenaires cellulaires dépend du développement de la cellule.La détection de prions normaux en tant que molécule de transmission du signal peut apporter des éclaircissements sur la façon dont laccumulation des prions provoquant la scrapie modifie le fonctionnement normal de ces protéines. De telles précisions pourraient éventuellement permettre de trouver des traitements des encéphalopathies.
Létude publiée dans Science reflète un intérêt croissant pour la transduction du signal qui se produit lorsque les messages biochimiques se déplacent dune cellule à lautre ou de la surface dune cellule vers lintérieur et influencent ainsi lexpression des gènes. Comme les événements de transduction du signal peuvent altérer lexpression des gènes, de tels processus peuvent contrôler la différenciation des tissus, lhoméostasie (ou fonctions cellulaires), la mort des cellules et la maladie. En déterminant les facteurs impliqués dans les voies de signalisation, beaucoup de chercheurs espèrent déterminer des stratégies de prévention de maladies en bloquant les événements survenant dans la transmission du signal.
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(Pour plus de renseignements sur les recherches relatives à la transduction de signal, prière de consulter les pages du site Science intitulées « Signal Transduction Knowledge Environment » (Environnement des connaissances sur la transduction de signal) à http://www.stke.org.)
Myriam Ermonval et Claire Chebassier du CNRS et de lInstitut Pasteur, Jean-Louis Laplanche de lHôpital Lariboisière et Sylvain Lehmann du CNRS ont collaboré avec Kellermann, Mouillet-Richard et Launay dans létude présentée dans Science.
Ces recherches ont reçu lappui du Programme de recherche sur les ESST et les prions du Ministère de lÉducation français.
Pour recevoir une copie de cet article de Science, prière d'appeler le (202) 326-6440 ou envoyer un e-mail à scipak@aaas.org.