Public Release:  Wertvolle Einsichten - Wissenschaftler von Helmholtz Zentrum München und TU München klären Strukturdetails eines für die zelluläre Signalweiterleitung wichtigen Proteins auf

Helmholtz Zentrum München - German Research Center for Environmental Health

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Neuherberg, 10.09.2010. Wissenschaftlern vom Institut für Strukturbiologie des Helmholtz Zentrums München und vom Lehrstuhl für Biomolekulare NMR-Spektroskopie an der Technischen Universität München ist es gelungen, die Struktur einer wichtigen Region des Sam68 Proteins aufzuklären. Das renommierte Fachjournal Journal of Biological Chemistry hat die Ergebnisse zur Veröffentlichung der Woche prämiert und das Strukturmodell als Titelbild für seine Ausgabe vom 10. September 2010 gewählt.

Mit Hilfe der Kernspinresonanz (NMR, nuclear magnetic resonance) Spektroskopie konnte Prof. Dr. Michael Sattler mit seinem Team die Raumstruktur der so genannten Qua1-Region von Sam68 aufklären, welche für die Dimerisierung des Proteins verantwortlich ist. Zusammen mit der Gruppe von Prof. Ruth Brack-Werner vom Institut für Virologie konnten die Autoren zeigen, dass dieser Bereich essentiell für die biologische Funktion von Sam68 ist. Das Bild zeigt eine ungewöhnliche Raumstruktur, bei dem zwei Helices von jeweils einer Qua1-Region (grün und blau) miteinander wechselwirken und die Dimerisierung von Qua1 und damit von Sam68 vermitteln.

Sam68 gehört zur Familie der sogenannten STAR-Proteine, die wichtige Aufgaben bei der Signal-gesteuerten Verarbeitung genetischer Information und deren Umsetzung in Proteine übernehmen. Sam68 reguliert dabei unter anderem spezielle Prozesse im Zellzyklus und beim programmierten Zelltod und spielt eine zentrale Rolle bei der Entstehung von Krebs.

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Originalpublikation:

Meyer, NH. et al.: Structural basis for homodimerization of the Src-associated during mitosis, 68 kD protein (Sam68) Qua1 domain. -The Journal of Biological Chemistry, Vol. 285, Issue 37, 28893-28901, 10. September 2010; www.jbc.org/content/early/2010/07/06/jbc.M110.126185.abstract

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