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PUBLIC RELEASE DATE: 2-Aug-2006

Proteine als Eltern

Konstruktion von Proteinen mit neuen mechanischen Eigenschaften durch Rekombination von Protein-Fragmenten

Damit wir uns bewegen knnen, damit unser Herz schlgt, brauchen wir Proteine mit speziellen mechanischen Eigenschaften, molekulare Federn, die unserem Gewebe die ntige Festigkeit verleihen, fr Elastizitt und Dehnbarkeit sorgen. Derartige Proteine sind auch als Baustein fr neuartige Hightech-Materialien interessant, weil sie knstlichen Stoffen berlegen sein knnen man denke etwa an die hochelastischen, aber extrem reifesten Seidenfden von Spinnen. Ganz besonders aber fr den Aufbau nanotechnologischer Bauteile werden Molekle mit definierten mechanischen Eigenschaften gesucht. Einem Team von der University of British Columbia (Vancouver, Kanada) ist es nun gelungen, Proteine mit neuen mechanischen Eigenschaften herzustellen, indem sie Fragmente zweier Eltern-Proteine neu miteinander kombinieren.

Die Forscher um Hongbin Li whlten fr ihre Experimente zwei Domnen von Herzmuskel-Titin. Titin, ein riesiges Molekl, ist fr die Ruhespannung unserer Muskeln verantwortlich und zieht sie nach einer Dehnung wieder zusammen. Je nach Muskelart gibt es Unterschiede: Das Titin im Herzmuskel ist weniger dehnbar als das der Skelettmuskulatur und verleiht dem Herz die ntige Festigkeit, um dem einstrmenden Blut einen ausreichenden Widerstand entgegenzusetzen. Die Wissenschaftler whlten als Elterngeneration zwei kugelige Titin-Domnen aus, I27 und I32, deren mechanische Eigenschaften bereits intensiv erforscht sind. Beide sind hnlich aufgebaut und bestehen aus den Proteinabschnitten A, A, sowie B bis G. Die Forscher tauschten in den fr I27 und I32 kodierenden Genen einzelne, definierte DNA-Abschnitte aus (DNA-Shuffling). Gentechnisch stellten sie aus diesem Erbmaterial vier verschiedene Protein-Kinder her: Ein I27 mit dem A/G-Abschnitt aus I32, ein I32 mit A/G aus I27, ein I27 mit C, D und E aus I32 sowie ein I32 mit C, D und E aus I27. Die mechanischen Eigenschaften aller Proteine wurden mit der Rasterkraftmikroskopie untersucht. Eine einzelne Proteinkette wird dazu mit dem einen Ende an einen Trger geknpft, das andere Ende an die Spitze des Rastrkraftmikroskops adsorbiert. Wird die Spitze allmhlich vom Trger weggezogen, streckt sich das Protein, die Zugkraft nimmt zu bis das Protein schlielich vollstndig aufgefaltet wird. Die resultierende Kraft-Entfernungs-Kurve charakterisiert die mechanischen Eigenschaften des Proteins. Es stellte sich heraus, dass alle Kinder andere mechanische Charakteristika aufweisen als ihre Eltern. Bisher hatte man angenommen, dass eine spezielle Anordnung der A/G-Abschnitte entscheidend fr die mechanische Festigkeit der Domnen ist, whrend andere Bereiche, wie C, D und E nur eine untergeordnete Rolle spielen. Diese Meinung muss nun revidiert werden.

Mit Hilfe der neuen Methode knnte man zuknftig Proteine mit mageschneiderten mechanischen Eigenschaften gezielt herstellen, hofft Li.

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