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Desvelando el papel de la selenocisteína, el misterioso aminoácido 21

La selenocisteína es un aminoácido esencial para algunas especies, como los humanos y el resto de vertebrados, pero ha desparecido de otras, como los insectos

Peer-Reviewed Publication

Center for Genomic Regulation

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image: Toni Gabaldon, co-author of the study view more 

Credit: © CRG 2018. All rights reserved.

  • La selenocisteína es un aminoácido esencial para algunas especies, como los humanos y el resto de vertebrados, pero ha desparecido de otras, como los insectos
  • Los investigadores del CRG han descubierto que también está conservada en los hongos, al contrario de lo que hasta ahora se creía
  • Entender qué función desempeña en estos organismos puede ayudar a desvelar por qué es clave para la salud humana
  • El estudio se ha publicado en Nature Microbiology

Todas las células de un organismo contienen una copia de ADN en su núcleo. Para poder implementar las instrucciones que contiene, ese ADN se tiene que copiar en una molécula de ARN, que llega a los ribosomas, encargados de leer esa información y de sintetizar proteínas. En ese proceso de traducción, resultan esenciales los codones, tripletes de aminoácidos que forman las proteínas y que son las marcas que los ribosomas necesitan para saber cómo fabricar cada proteína. En total hay 61 codones que codifican para 20 aminoácidos y 3 codones que actúan como señales de parada en el proceso de traducción.

No obstante, algunos organismos utilizan un aminoácido extra, la selenocisteína, apodada el aminoácido 21, que carece de codón propio y que utiliza, modificándolo, un codón de parada. Para ello, requiere de una maquinaria compleja, con unas enzimas y un ARN específicos; un proceso que a la célula le resulta muy costoso. Pero ¿por qué? ¿Qué función tiene este aminoácido en las proteínas? ¿Por qué está presente en los humanos y resto de vertebrados y, en cambio, otras especies lo han perdido? Ahora un equipo de investigadores del Centro de Regulación Genómica (CRG) en Barcelona, parte del Barcelona Institute of Science and Technology (BIST) en colaboración con Marco Mariotti, alumni del CRG, y Vadim N. Gladyshev, de la Harvard Medical School (EEUU), y Gustavo Salinas, de la Universidad de la República en Uruguay, han arrojado luz sobre estas cuestiones.

"En estudios anteriores ya habíamos descubierto que la maquinaria de la selenocisteína se había perdido muchas veces a lo largo de la evolución y nos interesó preguntarnos por qué desaparece con facilidad en unos grupos y en otros no", explica el profesor de investigación ICREA Toni Gabaldón, al frente del grupo de Genómica Comparativa del CRG.

Los hongos era el único reino de los organismos en el que nunca se había encontrado una especie con selenocisteína y los investigadores decidieron centrarse en ellos aprovechando que recientemente se han publicado mil genomas de hongos en bases de datos de acceso libre. Tras analizarlos, descubrieron, tal como reportan en el artículo publicado en Nature Microbiology, que nueve especies de las 1000 sí tenían este aminoácido.

"Fue una sorpresa porque se pensaba que no había hongos que tuvieran selenocisteína", dice Gabaldón, que explica que las nueve especies que han descubierto que lo tienen pertenecen a grupos de hongos poco secuenciados, que "han divergido de forma temprana en la evolución de los hongos, por lo que probablemente cuando se secuencien más genomas de estos grupos, encontraremos más veces la selenocisteína".

El ancestro de los hongos que han identificado con este aminoácido también lo tenía. Algunos linajes lo han retenido mientras que en otros se ha perdido, algo que también podría pasar en otros organismos. "La pregunta que queda abierta es por qué se pierde en algunos organismos mientras que en otros son genes esenciales", lanza Gabaldón. "Entender por qué la selenocisteína es importante en los hongos y otras ramas del árbol de la vida puede ayudarnos a entender por qué es tan importante para nuestra especie, y definir qué hace esencial el selenio para la salud humana", remacha.

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