Simples retoques en un gen subyacen al hedor de las flores podridas

Algunas plantas atraen a los polinizadores no con fragancias dulces, sino con el hedor rancio de la podredumbre. En un nuevo estudio, los investigadores muestran cómo las plantas lo consiguen. En las flores de Asarum, un gen típicamente utilizado para desintoxicar compuestos olorosos ha evolucionado en cambio para producir olores desagradables, según informan los investigadores. Los hallazgos arrojan luz sobre cómo las plantas cooptan vías metabólicas ampliamente conservadas para obtener ventajas ecológicas. Una característica clave de las flores malolientes es la liberación de compuestos volátiles malolientes, en particular oligosulfuros como el dimetil disulfuro (DMDS) y el dimetil trisulfuro (DMTS). Estos compuestos imitan las señales químicas emitidas por el material en descomposición. Aunque se sabe que estos compuestos se originan a partir de la descomposición bacteriana de aminoácidos que contienen azufre, los mecanismos biológicos que permiten que las flores los produzcan siguen siendo en gran parte desconocidos. Para explorar esta cuestión, Yudai Okuyama estudió las flores del género Asarum, que muestran una notable diversidad de formas y olores, rasgos que se cree que han evolucionado para atraer a una amplia gama de insectos polinizadores.

Mediante genómica comparativa y ensayos funcionales, Okuyama y su equipo descubrieron que la emisión floral de DMDS está vinculada a la expresión de un gen de la familia de proteínas de unión al selenio. En los humanos, la proteína relacionada, SELENBP1, suele desintoxicar el metanotiol, un compuesto de olor fuerte y maloliente que subyace al mal aliento clínico. Desintoxica el metanotiol convirtiéndolo en sustancias menos nocivas. En las especies de Asarum, Okuyama y sus colaboradores encontraron tres tipos distintos de genes de metanotiol oxidasa: SBP1, SBP2 y SBP3. Al expresar estos genes en bacterias y comprobar su función enzimática, descubrieron que SBP1 realiza una reacción única: en, lugar de desintoxicar el metanotiol, lo transforma en DMDS. Esta capacidad surgió a través de un pequeño número de cambios de aminoácidos en SBP1 que modificaron la función enzimática de SBP1 de una metanotiol oxidasa (MTOX) a una disulfuro sintasa (DSS). Esto parece haber evolucionado de forma independiente en al menos tres linajes de plantas no relacionados, lo que apunta a una evolución convergente impulsada por presiones ecológicas similares. "Es notable que aunque la oxidación del metanotiol, la actividad enzimática ancestral, también se observa en los humanos, la actividad enzimática de la oligosulfuro sintasa solo ha evolucionado en plantas", escriben Lorenzo Caputi y Sarah O'Conner en un artículo de Perspective relacionado. "Es probable que esto se deba a que las plantas están sometidas a una presión evolutiva constante para producir una química compleja para la comunicación y la defensa".