Mientras que la microscopía crioelectrónica (crio-EM) de una sola partícula ha permitido el acceso a estructuras de proteínas imposibles de abordar en el pasado y, más recientemente, ha contribuido en gran medida en nuestra comprensión de la estructura del SARS-CoV-2, esta técnica todavía tiene algunos puntos débiles. Uno de ellos es la pérdida de información relacionada con el movimiento de la muestra. En un nuevo estudio, los investigadores informan de una novedosa rejilla para apoyar mejor las muestras para la toma de imágenes, que mejora tanto la calidad de las imágenes como la eficiencia de la recolección, de acuerdo con los autores. "[Es] emocionante que [estos investigadores], con un desarrollo de hardware accesible y económico, permitirán a todos los profesionales adquirir mejores imágenes con mucha más rapidez tan pronto como las cuadrículas estén disponibles comercialmente", escriben Micah Rapp y Bridget Carragher en un artículo de Perspective relacionado. En crio-EM, cada muestra es una capa vitrificada de proteína suspendida sobre una película de soporte en una rejilla de EM. A pesar de los avances recientes en esta técnica, persisten barreras importantes, incluida la pérdida de la información de mayor resolución sobre la muestra debido al daño del haz de electrones y la falta de definición producida por el movimiento de la muestra. Katerina Naydenova y sus colegas realizan un análisis que muestra que la causa principal del movimiento de la muestra durante la obtención de imágenes es un pandeo de la capa de hielo vitrificado. Sobre la base de estos conocimientos, crearon una película de soporte con un grosor óptimo que reduce el movimiento total de la muestra. Han llamado a su soporte de muestras de oro "hexAuFoil". Cuenta con orificios más pequeños y más densamente repartidos que los soportes para muestras tradicionales. De acuerdo con los autores, el uso de este sistema de soporte aumentó sustancialmente el rendimiento de los datos. El insignificante desplazamiento de partículas que resulta permite la extrapolación a factores de estructura de "exposición cero", revelando características que normalmente se pierden en las estructuras crio-EM. Los autores señalan que esto acelerará enormemente la determinación de la estructura, especialmente a alta resolución.
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